Lo studente dovrà avere conoscenze di chimica generale e organica

• Introduzione al corso; considerazioni generali sulle molecole di interesse biologico: monosaccaridi e polisaccaridi; lipidi di accumulo; lipidi di membrana; gli amminoacidi , le basi puriniche e pirimidiniche; strategie di attivazione delle molecole
• L'ATP quale molecola di scambio energetico; l’UDPG nella sintesi del glicogeno; struttura e ruolo dei coenzimi ossidoriduttivi NAD,NADP,FAD;trasferimento di energia dei processi ossidativi, esempio della gliceraldeide 3P-deidrogenasi.
• Le membrane biologiche; il trasporto trans-membrana: diffusione semplice, diffusione facilitata, meccanismi di co-trasporto; le porine; il trasporto attivo; endocitosi/ esocitosi; cenni sulla struttura cellulare; le cellule procariotiche; batteri gram-positivi e gram negativi;
• Organismi eucariotici; Il nucleo; il reticolo endoplasmatico rugoso; apparato di Golgi;i mitocondri; i lisosomi; i perossisomi; il citoscheletro.
• Gli amminoacidi; le proteine naturali; la funzione delle proteine; punto isoelettrico; la struttura primaria delle proteine; il legame peptidico; il grafico di Ramachandran; struttura secondaria delle proteine;alfa elica destrorsa; struttura a foglietti beta parallella e anti parallela; Le strutture supersecondarie; domini strutturali; la stuttura terziaria delle proteine; l'esperimento di Anfinsen; folding delle proteine; gli chaperon molecolari;  la struttura quaternaria delle proteine;
• Le proteine fibrose; la fibroina della seta; il collagene; modifiche post-traduzionali nel tropocollageno: allisina e idrossi prolina; legami stabilizzanti le unità di tropocollageno ed il loro assemblaggio; l'elastina; le alfacheratine;
• Relazione tra struttura e funzione delle proteine; confronto funzionale tra mioglobina ed emoglobina; il grafico di Hill; il concetto di cooperatività dall'analisi di equilibri multipli. Il modello sequenziale e modello simmetrico; la mioglobina: caratteristiche generali; il gruppo eme; l'interazione non covalente tra gruppo eme e mioglobina; il ruolo della istidina prossimale (F8); il legame dell'ossigeno sul gruppo eme; l'istidina distale (E7Il tetramero emoglobina; diverse forme di emoglobina (HbA, HbA2, HbF); amminoacidi essenziali; effetto del pH sulla funzione della Hb; effetto Bohr; effetto della anidride carbonica sull'Hb; effetto dell'acido 2,3-difosfoglicerico sulla Hb. L'emoglobina fetale.
• La catalisi enzimatica, generalità; il sito attivo degli enzimi; modello statico e sito indotto; classificazione degli enzimi; fattori che contribuiscono alla efficienza catalitica degli enzimi; meccanismo di reazione a due substrati; effetto prossimità; catalisi acido base; catalisi da metalli; l'anidrasi carbonica; catalisi covalente nucleofila;la saccarosio fosforilasi; le proteasi a serina, es. la chimotripsina;  la catalisi elettrofila per formazione di una base di schiff; l'acetoacetato decarbossilasi; le transaminasi; la versatilità del piridossal fosfato quale cofattore enzimatico
• La struttura degli acidi nucleici: DNA, RNA; l'accoppiamento delle basi nel DNA; la doppia elica del DNA; il dogma centrale della biologia; Il codice genetico; la trascrizione;
• La duplicazione semiconservativa del DNA; direzione 5'-3' della sintesi del DNA. La DNA polimerasi, la DNA-ligasi, l'elicasi, la primasi; i frammenti di Okazaky.
• La cinetica enzimatica; enzimi Michaeliani; analisi del meccanismo di reazione all'equilibrio; Analisi del meccanismo di reazione allo stato stazionario; i parametri cinetici Vmax e Km: definizione e significato; La determinazione per via grafica dei parametri cinetici Vmax e Km
• La costante di specificità;la perfezione catalitica; inibitori delle reazioni enzimatiche; inibizione reversibile e irreversibile; modelli di inibizione reversibile; l'equazione cinetica di reazioni enzimatiche inibite in modo competitivo; inibizione di tipo puramente non competitivo; inibizione di tipo misto; inibizione di tipo incompetitivo; 
• Effetto del pH sulle reazioni enzimatiche; organizzazione strutturale degli enzimi; enzimi allosterici; modello sequenziale e modello simmetrico; analisi del modello simmetrico; attivatori e inibitori allosterici; inibizione retroattiva da prodotto finale; introduzione alle cascate enzimatiche; modifica covalente delle proteine; le cascate encascate enzimatiche unidirezionali e cicliche; modifiche covalenti reversibili delle proteine; cascata enzimatica monociclica; il segnale di amplificazione
• Flessibilità dei sistemi a cascata; ultrasensibilità; consumo energetico nelle cascate enzimatiche.
• Le cascate multicicliche; la cascata biciclica aperta e chiusa. Amplificazione di velocità nelle cascate enzimatiche.
• Introduzione al metabolismo. Catabolismo e anabolismo. Ruoli di NAD e NADP. ATP e altri composti fosforilati. Reazioni della glicolisi. Meccanismo della reazione catalizzata da gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. Fermentazione lattica e alcolica. Le reazioni della gluconeogenesi da piruvato a fruttosio 1,6 bisfosfato. Regolazione di PFK-1 e FBPasi-1. Piruvato chinasi: regolazione allosterica e modificazione covalente.
• Formazione di acetil-CoA da piruvato: il complesso della piruvato deidrogenasi. Meccanismo della reazione catalizzata dal complesso della piruvato deidrogenasi: funzioni di TPP, lipoammide, CoA-SH, NAD e FAD. Le reazioni del ciclo di Krebs.  Regolazione allosterica e covalente  della piruvato deidrogenasi.

ISBN 9788808920690 David L.  Nelson, Michael M Cox I principi di biochimica di Lehninger Settima edizioneZanichelli;  ISBN 9788836230112 Umberto Mura Enzimi in azione:fondamenti di cinetica e regolazione delle reazioni enzimatiche Seconda edizione -2020 - EDISES

L'esame è composto da una prova scritta che consiste nel rispondere a 10 quesiti riguardanti argomenti trattatio nel corso.

La prova non è superata se il candidato mostra di non essere in grado di esprimersi in modo chiaro e di usare la terminologia corretta, oppure non risponde correttamente a domande corrispondenti alla parte piú basilare del corso.

Non sono previste prove intermedie