Scheda programma d'esame
BIOCHEMISTRY
MARCELLA CAMICI
Academic year2016/17
CourseNATURAL AND ENVIRONMENTAL SCIENCES
Code091EE
Credits6
PeriodSemester 2
LanguageItalian

ModulesAreaTypeHoursTeacher(s)
BIOCHIMICABIO/10LEZIONI48
MARCELLA CAMICI unimap
MARIA GRAZIA TOZZI unimap
Obiettivi di apprendimento
Learning outcomes
Conoscenze

Al termine del corso lo studente avrà acquisito:

  • conoscenze biochimiche dai principi di base della biochimica generale alle vie metaboliche principali
  • conoscenze sui principi di base della biologia molecolare
  • capacità di correlare le caratteristiche strutturali di proteine ed enzimi alla loro funzione biologica

 

Knowledge

Students are expected to acquire: -knowledge on biochemistry starting from basic principles of general biochemistry to main metabolic pathways; -knowledge on basic principles of molecular biology; -ability to correlate the knowledge of general features of proteins and enzymes with their cellular function, regulation and location in the cells or organs.

Modalità di verifica delle conoscenze

Nella prova d'esame lo studente deve dimostrare la sua conoscenza sulle materie trattate nel corso e deve essere in grado di discutere su diverse tematiche utilizzando la terminologia appropriata

 

Assessment criteria of knowledge

During the oral exam the student must be able to demonstrate his/her knowledge of the course material and be able to discuss different subjects using the appropriate terminology.

 

Capacità

Al termine del corso lo studente avrà acquisito:

  • conoscenze biochimiche a partire dai principi di base della biochimica generale fino alle vie metaboliche principali
  • conoscenze sui principi di base della biologia molecolare
  • capacità di correlare le caratteristiche strutturali di proteine ed enzimi alla loro funzione cellulare

 

Skills

Students are expected to acquire: -knowledge on biochemistry starting from basic principles of general biochemistry to main metabolic pathways; -knowledge on basic principles of molecular biology; -ability to correlate the knowledge of general features of proteins and enzymes with their cellular function, regulation and location in the cells or organs.

Modalità di verifica delle capacità

Al termine del corso lo studente sarà sottoposto alla prova d'esame finale (orale) nella quale deve dimostrare la sua conoscenza sulle materie trattate nel corso e deve essere in grado di discutere su diverse tematiche utilizzando la terminologia appropriata

 

 

Assessment criteria of skills

During the oral exam the student must be able to demonstrate his/her knowledge of the course material and be able to discuss different subjects using the appropriate terminology.

 

Comportamenti

Lo studente potrà acquisire:

  • una visione molecolare dei meccanismi cellulari
  • uso di terminologia appropriata per descrivere fenomeni biologici
Behaviors

Students are expected to acquire:

  • a molecular view of cellular mechanisms
  • appropriate terminology to describe biological phenomena
Modalità di verifica dei comportamenti

Al termine del corso lo studente sarà sottoposto alla prova d'esame finale (orale) nella quale deve dimostrare la sua conoscenza sulle materie trattate nel corso e deve essere in grado di discutere su diverse tematiche utilizzando la terminologia appropriata

Assessment criteria of behaviors

During the oral exam the student must be able to demonstrate his/her knowledge of the course material and be able to discuss different subjects using the appropriate terminology.

 

Prerequisiti (conoscenze iniziali)

Lo studente dovrà avere conoscenze di chimica generale e organica

 

Prerequisites

The students must have knowledge of basic principles of general and organic chemistry

Teaching methods

Delivery: face to face

Learning activities:

  • attending lectures

Attendance: Advised

Teaching methods:

  • Lectures
Programma (contenuti dell'insegnamento)

Programma dettagliato:

  • Struttura e proprietà dell'acqua. Il legame idrogeno. Acidi e basi. pK. Equazione di Henderson Hasselbalch. I sistemi tampone di pH. Suddivisione amminoacidi in base alla natura della catena R. Proprietà acido-base e proprietà ottiche. pK e pI.
  • Il legame peptidico. Angoli phi e psi. Diagramma di Ramachandran. Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine: definizione. Alfa-elica, foglietto beta parallelo e antiparallelo. Ripiegamento beta.
  • Proteine fibrose e proteine globulari. Alfa-cheratina. Tripla elica del collageno. Fibroina della seta. Fattori stabilizzanti la struttura terziaria delle proteine. Interazioni idrofobiche. Esperimento di Anfinsen. Cenni su chaperon molecolari
  • Gruppo eme. Istidina prossimale e istidina distale. Struttura terziaria della mioglobina. Struttura quaternaria dell'emoglobina. Legame cooperativo dell'ossigeno all'emoglobina. Curva di saturazione di mioglobina e emoglobina.
  • Meccanismo molecolare dell'effetto Bohr. 2,3 bisfosfoglicerato ed emoglobina. Adattamento all'altitudine. BPG ed emoglobina fetale. Caratteristiche generali degli enzimi. Energia di attivazione e stato di transizione.
  • Effetto entropico e adattamento indotto. Catalisi acido-basica generale, catalisi covalente e da ioni metallici. Il concetto di V0 e V0 in funzione di concentrazione di S. Concetto di Vmax. Teoria dello stato stazionario. Equazione di Michaelis e Menten.
  • Significato di Km e kcat. Inibizione irreversibile e reversibile. Inibizione competitiva, incompetitiva e non competitiva.
  • Effetto del pH sull'attività enzimatica. Enzimi allosterici: concetto di cooperatività positiva e negativa. Esempi di modificazione covalente di enzimi. Concetto di cascata enzimatica e di amplificazione. Carboidrati: struttura e funzione. Aldosi e chetosi. D- e L-gliceraldeide. Emiacetale e emichetale. Introduzione al metabolismo: catabolismo e anabolismo. Ruolo di NAD e NADP.
  • ATP: struttura. ATP e altri composti fosforilati. Reazioni accoppiate. Le reazioni della glicolisi da glucosio a piruvato. Meccanismo della reazione catalizzata da gliceraldeide-3-P deidrogenasi. Bilancio della glicolisi. Fermentazione lattica e fermentazione alcolica. Glicolisi e 2,3BPG.
  • Gluconeogenesi. Meccanismo della reazione catalizzata dalla piruvato carbossilasi: biotina. Ciclo di Cori. Regolazione di glicolisi e gluconeogenesi: glucosio-6-fosfatasi, esochinasi. Esochinasi I e glucochinasi. Regolazione allosterica di Fruttosio 1,6 bisfosfatasi, PFK-1, Piruvato carbossilasi e piruvato chinasi.
  • Ormoni. Effetto di glucagone, adrenalina e insulina. Recettori a 7 eliche. Proteine Gs. Adenilato ciclasi. cAMP. PKA. Fruttosio 2,6 BP. Regolazione di enzima bifunzionale. Regolazione ormonale di piruvato chinasi, PFK-1 e FBPasi-1. Struttura del glicogeno. Degradazione del glicogeno: glicogeno fosforilasi e enzima deramificante. Sintesi di UDP-glucosio. Sintesi di glicogeno: glicogeno sintasi e Glicogenina.
  • Regolazione allosterica e covalente di glicogeno fosforilasi. Regolazione di fosforilasi chinasi. Regolazione covalente di glicogeno sintasi. Regolazione di proteina fosfatasi-1: inibitore-1.
  • La fase ossidativa della via dei pentoso fosfati. La fase non ossidativa: tranchetolasi e transaldolasi. Flessibilità della via metabolica. Glutatione e NADPH. Deficienza di glucosio-6-P deidrogenasi. Formazione di acetil-CoA da piruvato: il complesso della piruvato deidrogenasi. Meccanismo della reazione catalizzata dal complesso della piruvato deidrogenasi: funzioni di TPP, lipoammide, CoA-SH, NAD e FAD.
  • Le reazioni del ciclo di Krebs. Bilancio del ciclo di Krebs. Aconitasi: un enzima stereospecifico. Regolazione di piruvato deidrogenasi. Regolazione di citrato sintasi, isocitrato deidrogenasi e alfa-chetoglutarato deidrogenasi. Reazioni anaplerotiche
  • Potenziale di riduzione e variazione di energia libera. Fosforilazione ossidativa: la catena di trasporto degli elettroni. NADH-CoQ reduttasi: FMN, centri Fe-S. CoQ. Succinato CoQ reduttasi. CoQH2 citocromo c reduttasi. Ciclo di CoQ. Citocromo ossidasi
  • La teoria chemiosmotica. Agenti disaccoppianti. ATP sintetasi. Componente F0 e F1. Catalisi rotazionale. Controllo della fosforilazione ossidativa da parte di accettore finale. Sistema navetta malato-aspartato e del glicerolofosfato. Bilancio completa ossidazione glucosio
  • Gli acidi grassi, struttura e funzioni, proprietà chimico fisiche di miscele di acidi grassi in particolare in funzione del loro grado di insaturazione. La struttura dei lipidi: triacilgliceroli e lipidi di membrane.
  • Struttura delle membrane biologiche: diversità, asimmetria. Le proteine di membrana, classificazioni, struttura e funzioni. Il colesterolo nelle funzioni di membrane. I sistemi di trasporto, passivi, attivi e canali.
  • Basi, nucleosidi e nucleotidi purinici e pirimidinici, struttura e funzioni. La struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici
  • Struttura del DNA, geni e cromosomi. la replicazione del DNA, proteine implicate, inizio, allungamento, termine.
  • La regolazione della trascrizione: regolazione negativa in batteri, l'operone Lac, proteine repressori, modalità di riconoscimento DNA-proteina. La regolazione positiva, esempio della proteina che lega cAMP. Il meccanismo della trascrizione in procarioti ed eucarioti
  • Struttura e funzione di RNA transfer e ribosomi. Il codice genetico, il meccanismo di riconoscimento codone-anticodone. Meccanismni per la generazione di diverse proteine tramite modifiche del messaggero. Il meccanismo della traduzione in procarioti ed eucarioti
Syllabus

The course deals with topics related to the structure and function of proteins. In this regard, the study is focused on hemoglobin and myoglobin and on the properties of enzymes as biological catalysts. As example of metabolic integration, the catabolic and anabolic processes of sugars and fats, and their regulation in relation to the cell energetic demand, are treated. General information on the metabolism of nucleic acids is also given.

Bibliografia e materiale didattico

ISBN 9788808261489 David L Nelson, Michael M Cox I principi di biochimica di Lehninger Sesta edizione – 2014 Zanichelli e/o ISBN 9788808175441 Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt Fondamenti di biochimica terza edizione -2013 - Zanichelli e/o ISBN 9788808198730 Jeremy Berg, John Tiymoczko, Lubert Stryer Biochimica Settima edizione 2012 Zanichelli

Bibliography

ISBN 9788808261489 David L Nelson, Michael M Cox I principi di biochimica di Lehninger Sesta edizione – 2014 Zanichelli or/and ISBN 9788808175441 Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt Fondamenti di biochimica terza edizione -2013 - Zanichelli or/and ISBN 9788808198730 Jeremy Berg, John Tiymoczko, Lubert Stryer Biochimica Settima edizione 2012 Zanichelli

Modalità d'esame

L'esame è composto da una prova orale che consiste in un colloquio tra il candidato e il docente, o anche tra il candidato e altri collaboratori del docente titolare.

La prova non è superata se il candidato mostra di non essere in grado di esprimersi in modo chiaro e di usare la terminologia corretta, oppure non risponde correttamente a domande corrispondenti alla parte piú basilare del corso.

Non sono previste prove intermedie

Assessment methods

The method to ascertain the knowledge of the student consists in an oral exam between the teacher (and other cooperators of the tenured teacher) and the candidate.

In order to pass the test the candidate must be able to use the appropriate terminology and to answer the questions regarding the basic principles of the course

Mid-term evaluations are not planned

Updated: 18/01/2017 15:26